Научный журнал
Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований
ISSN 1996-3955
ИФ РИНЦ = 0,564

ХАРАКТЕР ЭКСПРЕССИИ И ФОСФОРИЛИРОВАННОГО СТАТУСА БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА 27КДА ПРИ ПЛОСКОКЛЕТОЧНОЙ КАРЦИНОМЕ ГОРТАНИ

Кайгородова Е.В. 1 Завьялова М.В. 1 Чойнзонов Е.Л. 1 Бычков В.А. 1 Перельмутер В.М. 1
1 ФГБНУ «Томский научно-исследовательский институт онкологии»
Кайгородова Е.В. Функциональное состояние шаперона Hsp27 как молекулярный маркер лимфогенного метастазирования рака молочной железы. / Е.В. Кайгородова, В.М. Перельмутер, М.В. Завьялова, М.В. Богатюк, Е.М. Слонимская, Е.Л. Чойнзонов //Уральский медицинский журнал. – 2014. – № 8 (122). – С. 37–39.
Савенкова О.В. Связь экспрессии матриксных металлопротеиназ с морфологической гетерогенностью, дифференцировкой опухоли и лимфогенным метастазированием плоскоклеточной карциномы гортани. / О.В. Савенкова, М.В. Завьялова, В.А. Бычков, Е.Л. Чойнзонов, В.М. Перельмутер // Сибирский онкологический журнал. – 2015. – № 1. – С. 51–58.
Effects of Hsp27 chaperone on THP-1 tumor cell apoptosis / Kaigorodova E.V., Ryazantseva N.V., Novitskii V.V., Maroshkina A.N., Belkina M.V.// Bulletin of Experimental Biology and Medicine. – 2012. – Vol. 154. – № 1. – Р. 77–79.
Kaigorodova E.V., Bogatyuk M.V. Heat Shock Proteins as Prognostic Markers of Cancer // Current Cancer Drug Targets. – 2014. – Vol. 14, N 8, р.713–726.

Актуальность. Существуют многочисленные факты, свидетельствующие о значимости молекулярных шаперонов в процессе канцерогенеза, определение которых может иметь прогностическую значимость исхода заболевания [1, 3, 4]. Показано, что экспрессия белков Hsp (Heat shock proteins) закономерно увеличивается в процессе канцерогенеза. Существуют противоречивые данные в отношении прогностической значимости данного белка, которые могут быть связаны с внутриопухолевой гетерогеннностью [4]. В ранее проведенных исследованиях было акцентировано внимание на неоднородности морфологического строения паренхиматозного компонента при плоскоклеточном раке гортани [2]. В связи этим представляет интерес оценка особенности экспрессии молекулярного шаперона Hsp27 в различных морфологических структурах плоскоклеточного рака гортани.

Материалы и методы. Исследован биопсийный материал плоскоклеточного рака гортани. Определение содержания уровня экспрессии фосфорилированной и нефосфорилированной формы Hsp27 осуществлялось иммуногистохимическим методом c соблюдением стандартов методики, инструкций фирмы-производителя и постановкой реакций на контрольных срезах. Для определения содержания шаперона Hsp27 в опухолевых клетках использовали моноколональные антитела фирмы «Abcam» к Hsp27 (клон G3.1, рабочее разведение 1:500) и его фосфорилированной форме phospho-S78 Hsp27 (клон Y175 , рабочее разведение 1:300). Оценку экспрессии молекулярных шаперонов проводили в 5 различных морфологических структурах плоскоклеточного рака гортани: высокодифференцированных с ороговением; представленных клетками, напоминающими клетки шиповатого слоя; клетками базального типа; низкодифференцированными элементами и дискретными опухолевыми клетками. Подсчитывался процент клеток с позитивной ядерной или цитоплазматической экспрессией указанных маркеров в 10 полях зрения на 1000 клеток, при увеличении х400. Статистическая обработка полученных данных проводилась с помощью программы IBM SPSS Statistics 19.

Результаты. В результате проведенного исследования было выявлено, что содержание шаперона Hsp27 в опухолевых клетках рака гортани характеризуется цитоплазматической и ядерной локализацией. Причем, ядерная локализация встречается реже и в гораздо меньшем проценте случаев, чем цитоплазматическая. В результате исследования было показано, что ядерная экспрессия фосфорилированных и нефосфорилированных форм Hsp27 гетерогенна при раке гортани и зависит от морфологического строения опухоли. Ядерная экспрессия Hsp27 в низкодифференцированных структурах рака гортани была в большем проценте клеток, чем в более дифференцированных структурах. Известно, что ядерная локализация Hsp27 регулирует экспрессию генов, контролирует деградацию мРНК, участвует в фолдинге ядерных протеинов и в дифференцировке клеток [4]. К посттрансляционным модификациям, регулирующим функциональную активность Hsp, относят фосфорилирование, которое регулирует функцию Hsp и вызывает диссоциацию белка-мишени из комплекса с шапероном, а также, вероятно, обеспечивает правильное сворачивание его субстратов. Можно предположить, что дальнейшее изучение особенности ядерной экспрессии в различных морфологических структурах плоскоклеточной карциномы и их связи с опухолевой прогрессией может оказаться полезным прогностическим маркером.

Выводы. Экспрессия фосорилированных и нефосфорилированных форм Hsp27 в ядрах опухолевых клеток характеризуется гетерогенностью и наблюдается выше в низкодифференцированных структурах. Экспрессию Hsp27 нужно изучать с учетом морфологической гетерогенности плоскоклеточных карцином.

Работа выполнена в рамках гранта Президента № МД-168.2014.7


Библиографическая ссылка

Кайгородова Е.В., Завьялова М.В., Чойнзонов Е.Л., Бычков В.А., Перельмутер В.М. ХАРАКТЕР ЭКСПРЕССИИ И ФОСФОРИЛИРОВАННОГО СТАТУСА БЕЛКА ТЕПЛОВОГО ШОКА 27КДА ПРИ ПЛОСКОКЛЕТОЧНОЙ КАРЦИНОМЕ ГОРТАНИ // Международный журнал прикладных и фундаментальных исследований. – 2015. – № 10-1. – С. 173-173;
URL: https://applied-research.ru/ru/article/view?id=7411 (дата обращения: 03.07.2022).

Предлагаем вашему вниманию журналы, издающиеся в издательстве «Академия Естествознания»
(Высокий импакт-фактор РИНЦ, тематика журналов охватывает все научные направления)

«Фундаментальные исследования» список ВАК ИФ РИНЦ = 1.074